A estrutura das proteínas diferencia-se quanto à quantidade de cadeias peptídicas envolvidas e ao tipo de interação entre elas. Show
Entre os compostos orgânicos presentes em um organismo vivo, as proteínas são as substâncias encontradas em maior quantidade, representando de 50% a 80% dos tecidos do organismo, por apresentarem uma grande função estrutural. Na estrutura das proteínas, há apenas quatro elementos químicos: carbono (C), hidrogênio (H), nitrogênio (N) e oxigênio (O). Esses elementos formam unidades moleculares denominadas de aminoácidos. Assim, na realidade, a estrutura de uma proteína baseia-se na ligação de várias unidades individuais (monômeros) de aminoácidos, os quais são formados por um grupo carboxila e um grupo amino. Essa ligação gera uma grande estrutura, ou seja, uma macromolécula. A união entre os aminoácidos dá-se por meio de uma ligação peptídica, na qual a carboxila de um aminoácido perde sua hidroxila (grupo OH) e o grupo amino de outro aminoácido perde um hidrogênio, formando uma molécula de água. Em seguida, o carbono da carboxila (ácido carboxílico) une-se ao nitrogênio do grupo amino (amina) do outro aminoácido. Estrutura primária A estrutura primária de uma proteína nada mais é que uma sequência de aminoácidos. Essa sequência, como podemos observar na estrutura a seguir, inicia-se no grupo amino (à esquerda) e prossegue até o grupo carboxila (à direita).
Nesse tipo de estrutura, temos uma sequência linear de aminoácidos, não havendo nenhuma ramificação. Estrutura secundária A estrutura secundária de uma proteína é o resultado da extensão ou do prolongamento de uma estrutura primária. Assim, à medida que a cadeia peptídica (de aminoácidos) aumenta, uma parte de um aminoácido interage com a de outro, em pontos centrais da estrutura, o que pode acontecer de duas formas: Não pare agora... Tem mais depois da publicidade ;)
Nesse tipo de forma, as cadeias laterais da proteína interagem entre si, em um mesmo plano.
Nesse caso, os resíduos das cadeias de aminoácidos interagem entre si, de forma que a resultante é uma estrutura helicoidal (formato cilíndrico). Em ambos os casos, as interações entre os aminoácidos podem ocorrer por meio de ligações de hidrogênio ou por pontes de enxofre. Estrutura terciária
A proteína de estrutura terciária é formada quando duas estruturas secundárias interagem por meio de seus resíduos (átomos de enxofre, de oxigênio ou de hidrogênio, por exemplo), a partir de:
Estrutura quaternária
Na estrutura quaternária da proteína, há a presença de duas ou mais cadeias peptídicas separadas, formando um arranjo oligomérico que se relaciona por meio de diversas interações, como na estrutura terciária:
Estrutura tridimensional da MioglobinaNa estrutura da mioglobina as cadeias laterais hidrofílicas situam-se preferencialmente na superfície (em contacto com o meio aquoso) e os grupos hidrofóbicos no interior da proteína.Pontes dissulfureto na RibonucleaseNa estrutura tridimensional da ribonuclease estabelecem-se 4 pontes dissulfureto entre as cadeias laterais de 8 das 10 cisteínas existentes na estrutura primária desta proteína. As pontes dissulfureto ligam os elementos de estrutura secundária.Estrutura Quaternária de ProteínasRibonucleaseNa realidade, no exemplo anterior é representada apenas uma cadeia peptídica da ribonuclease em que a unidade biológica é um dímero da estrutura acima representada. As duas subunidades ligam-se por duas pontes dissulfureto estabelecidas pelas duas cisteínas adjacentes (consecutivas na estrutura primária) que não estabelecem pontes dissulfureto no monómero.HemoglobinaA hemoglobina, o enzima que faz o transporte de oxigénio dos pulmões para as células e de CO2 das células para os pulmões, é constituída por 4 cadeias peptídicas: duas subunidades alfa e duas subunidades beta. Cada subunidade da hemoglobina (bem como outras proteínas) é constítuida ainda por um cofactor (ou coenzima ou grupo proestético) que complexa o oxigénio. O cofactor, um grupo Hemo ( uma porfirina contendo Fe2+) liga-se à cadeia polipteptídica por coordenação do Fe2+ com uma histidina. Na figura seguinte é representado um dímero alfa-beta.Estrutura quaternária da HemoglobinaQuais as interações que estabilizam as estruturas terciárias?Interações de grupo R que contribuem para a estrutura terciária incluem ligações de hidrogênio, ligações iônicas, interações dipolo-dipolo, ligação iônica e forças de dispersão London – basicamente, toda a gama de ligações não covalentes.
Quais os tipos de ligações que mantém a estrutura terciária das proteínas?A estrutura terciária de uma proteína é determinada por interacções não covalentes entre as cadeias laterais dos aminoácidos constituintes ou, em alguns casos, por interacções covalentes designadas por pontes de disssulfureto.
Quais os tipos de ligações que estão envolvidas na estabilidade das proteínas?A estabilidade da forma enovelada de cada molécula proteica dependerá, portanto, da somatória de muitas ligações não covalentes. ► As ligações fracas são: ► Pontes de hidrogênio; ► Forças de van der Waals; ► Interação hidrofóbica; ► Ligações iônicas.
Quais são as ligações responsáveis pelas estruturas primária secundária terciária e quaternária das proteínas?Os aminoácidos são unidos entre si por ligações peptídicas. As moléculas resultantes da união de aminoácidos são denominadas de peptídeos. As proteínas apresentam quatro níveis estruturais: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
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Quais são as ligações químicas envolvidas na estabilização da estrutura terciária?
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