O que é estrutura secundária de uma proteína que tipos de interações químicas estabilizam este tipo de estrutura?


Estrutura de Proteínas


A estrutura de proteínas pode ser descrita a quatro níveis
  • Estrutura primária  Sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica, indicada do terminal amino (N-terminus) para o terminal carboxílico (C-terminus).
  • Estrutura secundária Motivos tridimensionais de fragmentos da cadeia principal determinados por ligações de hidrogénio entre grupos da cadeia principal.
  • Estrutura terciária Arranjo tridimensional de uma cadeia polipeptídica ( e consequentemente dos elementos de estrutura secundária) determinado por interacções entre as cadeias laterais.
  • Estrutura quaternária  Para proteínas constituídas por mais de uma cadeia polipeptíca a estrutura quaternária identifica a disposição tridimensional das diferentes cadeias.

Estrutura Secundária de Proteínas

A estrutura secundária de uma proteína corresponde a regiões localizadas de estrutura ordenada estabilizadas por  ligações de hidrogénio entre os grupos -NH e C=O da cadeia principal(backbone) e em que  não participam ligações de hidrogénio envolvendo as cadeias laterais.  Os dois tipos principais de estrutura secundária são a hélice alfa e a folha beta.

Hélice Alfa

A hélice alfa é uma estrutura helicoidal assegurada, como já referido,  por ligações de hidrogénio entre os grupos -NH e C=O da cadeia principal(backbone). Faça um display ribbons para ver melhor a estrutura em hélice.

Folha Beta

A estrutura secundária designada por folha beta é igualmente assegurada  por  ligações de hidrogénio entre os grupos -NH e C=O da cadeia principal(backbone). Neste exemplo as folhas são antiparalelas (isto é estão orientadas em direcções opostas)

Estrutura tridimensional da Ubiquitina

A estrutura da ubiquitina ilustra os vários elementos de estrutura secundária, folhas beta (antiparelas como no exemplo anterior, em que nesta representação a seta indica o terminal C) e hélices alfa,  ligadas por sequências sem estrutura designadas por "random coils"

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O que é estrutura secundária de uma proteína que tipos de interações químicas estabilizam este tipo de estrutura?

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Questões sobre proteínas
1. O que são proteínas e quais são as suas funções?
 São polímeros de aminoácidos. Estrutural - colágeno, elastina, queratina; Reserva - alguns tecidos acumulam proteínas como reservas de aminoácidos ex. albumina, caseína; Transporte - Hb, ferritina, ...; Movimento - actina, miosina; Protetora - anticorpos, fibrinogênio, citocinas; Função catalítica – enzimas; Hormônios - insulina, prolactina, FSH,…
2. Indique como se distribuem os grupos polares e apolares na molécula de proteína quando em solução aquosa.
Os grupos polares se distribuem nas periferias da molécula e as apolares no centro.
3. O que você entende por estrutura primária de uma proteína? Que informações importantes ela nos fornece? 
Estrutura primária é simplesmente a sequência de aminoácidos. Um a modificação na estrutura primária pode afetar a conformação e a função da proteína.
4. O que é estrutura secundária de uma proteína? Que tipos de interações químicas estabilizam este tipo de estrutura? São estruturas regulares formadas por um padrão regular de pontes de hidrogênio entre os grupamentos peptídicos N- H e C=O dos aminoácidos. Hélices α e conformações β. 
5. Quais as características da α-hélice? O que a estabiliza?  A α-hélice é uma a hélice orientada para a direita, com as ligações peptídicas localizadas na parte interna e os radicais se estendendo para fora. Ela é estabilizada pela formação regular de pontes de H paralelas ao eixo da hélice. 
6. Quais as características estruturais da β-folha e da volta reversa? Duas ou mais fitas β conectadas por pontes de hidrogênio se reúnem formando as folhas. As voltas reversas conectam fitas de folhas β antiparalelas. 
 
7. O que é estrutura terciária? Quais são as forças que a mantêm? Estrutura tridimensional da proteína. Interação hidrofóbica entre os aminoácidos no interior. 
8. Por que alterações de pH destroem a estrutura terciária?  Porque quebra as pontes de H, ligações iônicas e pontes dissulfeto.
9. Quais as principais características estruturais das proteínas quaternárias?  Agregação de 2 ou mais cadeias polipeptídicas, cada cadeia individual é chamada de subunidade, as subunidades podem ser idênticas ou diferentes, na maioria dos casos, as subunidades são mantidas unidas por interações não covalentes.
10. O que são proteínas simples? E conjugada? Proteínas simples: por hidrólise liberam apenas aminoácidos. Proteínas conjugadas: por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético.
11. O que é desnaturação de uma proteína e como ela ocorre? Quebra de pontes de H, ligações iônicas e pontes dissulfeto. 
12. O que são proteínas fibrosas? E globulares? Proteínas Fibrosas: na sua maioria, elas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. Proteínas Globulares: São geralmente solúveis nos solventes aquosos e são mais ou menos esféricas.

O que é estrutura secundária de uma proteína que tipos de interações químicas estabilizam este tipo de estrutura Cite as principais conformações?

Estrutura Secundária É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos. Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.

O que estabilizam a estrutura secundária de uma proteína?

A estrutura secundária de uma proteína corresponde a regiões localizadas de estrutura ordenada estabilizadas por ligações de hidrogénio entre os grupos -NH e C=O. da cadeia principal (backbone) e em que não participam ligações de hidrogénio envolvendo as cadeias laterais.

O que estabiliza a estrutura secundária de uma proteína são as interações entre as cadeias laterais de seus aminoácidos?

Estrutura secundária As formas de ambas as estruturas são mantidas por ligações de hidrogênio, que se formam entre o O da carbonila de um aminoácido e o H do grupo amino de outro.

Quais os tipos de interação que contribuem para a estabilidade das proteínas?

A estabilidade da forma enovelada de cada molécula proteica dependerá, portanto, da somatória de muitas ligações não covalentes. ► As ligações fracas são: ► Pontes de hidrogênio; ► Forças de van der Waals; ► Interação hidrofóbica; ► Ligações iônicas.